РОДОПСИН (зрительный пигмент), светочувствительный белок палочек сетчатки глаза позвоночных животных и зрительных клеток беспозвоночных.

Р.-гликопротеин (мол. м. ок. 40 тыс.; полипептидная цепь состоит из 348 аминокислотных остатков), содержащий хромофорную группу (хромофор). В молекуле Р. находится ок. 60% гидрофобных аминокислотных остатков. В N-KOH-цевой области Р. расположены две олигосахаридные цепи, ковалентно связанные с остатками аспарагина. Известна первичная структура Р., выделенных из разл. источников. Хромофор большинства Р.-остаток 11-цис-ретиналя (см. Витамин А), связанный альдиминной связью с e-аминогруппой остатка лизина (у быка он находится в положении 296). Спектр поглощения у этих белков имеет три максимума-ок. 500, 350 и 280 нм. Первые два максимума обусловлены хромофором, третий-в осн. белковой частью молекулы. В спектре кругового дихроизма Р. имеются два положит. максимума (500 и 350 нм) и один отрицательный (220 нм); l_макс флуоресценции 580 нм, квантовый выход 5·10^-3.

У нек-рых рыб и амфибий хромрфором зрительного пигмента служит остаток 11-цис-3,4-дидегидроретиналя (в этом случае белок наз. порфиропсином).

Р. расположен трансмембранно в дисках палочек сетчатки глаза (рис. 1). Наиб. значит. участки вне мембраны-N- и С-концевые области молекулы (N-конец расположен внутри диска, С-конец-на внеш. стороне мембраны диска).

Рис. 1. Схематич. изображение палочки сетчатки: 1-диск; 2-наружный сегмент; 3-внутр. сегмент; 4-ядро; 5-пре-синаптич. окончание.

При поглощении кванта света начинается многоступенчатый процесс обесцвечивания, или фотолиза, Р. (рис.2); квантовый выход фотолиза 0,67. На первой стадии (до образова-ния батородопсина) происходит изомеризация хромофора из 11-цис-формы в полностью транс-форму, а на стадии батородопсина начинаются конформац. изменения белка, сначала в месте расположения хромофора, а затем и в др. местах молекулы. Это приводит к образованию др. проме-жут. продуктов, различающихся по спектральным св-вам. У позвоночных фотолиз заканчивается отрывом хромофора от белка (белковая часть Р. наз. опсином); у беспозвоночных хромофор остается связанным с белком на всех стадиях фотолиза. У позвоночных Р. регенерируется обычно в результате взаимод. опсина с 11-цис-ретиналем, у беспозвоночных-при поглощении второго кванта света.

Рис. 2. Промежут. этапы фотолиза и регенерации родопсина быка. Превращения, показанные волнистой линией, идут с поглощением кванта света; в скобках приведены l_макс поглощения и время перехода (при комнатной т-ре) к послед. промежут. продукту.

Плазматич. мембрана наружного сегмента в темноте высоко проницаема для ионов Na⁺, благодаря чему эти ионы быстро проникают внутрь наружного сегмента (высокий градиент в мембране концентрации ионов Na⁺ поддерживает Na⁺, К⁺-аденозинтрифосфатаза), диффундируют далее во внутр. сегмент и затем выводятся с помощью Na⁺, К⁺-насоса за счет энергии АТФ.

Предполагают, что мол. механизм блокирования Na⁺-каналов инициируется метародопсином II (активированный Р.), к-рый взаимод. с трансдуцином (G-белок, мол. м. 42 тыс.). Последний м. б. связан с гуанозиндифосфатом или гуанозинтрифосфатом (соотв. ГДФ и ГТФ). В трансдуцине, связанном с активированным Р., происходит обмен ГДФ на ГТФ.

Одна молекула активированного Р. до ее дезактивации способна активировать ок. 500 молекул трансдуцина. Трансдуцин с ГТФ активирует одну молекулу фосфоди-эстеразы, к-рая за время одного цикла разлагает ок. 1000 молекул циклич. гуанозинмонофосфата (цГМФ). Общее усиление сигнала-ок. 10⁶. Уменьшение концентрации цГМФ приводит к закрытию натриевых цГМФ-регулируемых каналов, поток Na⁺ уменьшается, мембрана гиперполяри-зуется.

Возникновение такой поляризации запускает р-ции световой адаптации клетки по принципу обратной связи. Закрытие Na⁺-каналов блокирует проникание Са²⁺ в наружный сегмент, в то же время выход Са²⁺ в результате Na⁺-Ca²⁺-обмена продолжается. Это приводит к активации гуанилатциклазы и частично, по-видимому, к ингибиро-ванию фосфодиэстеразы. В результате этого концентрация цГМФ увеличивается и Na⁺-каналы открываются.

Зрительный пигмент колбочек (они ответственны за цветовое зрение)-иодопсин в качестве хромофора также содержит остаток ретиналя. Однако его белковый компонент отличается от опсина палочек. Иодопсин претерпевает превращения, сходные с превращениями Р.

Лит.: Страйер Л., Биохимия, пер. с англ., т. 3, М., 1985, с. 340-48; Ovchinnikov Yu. А., "FEES letters", 1982, v. 148(2), p. 179-91; Applebury M., Hargrave P., "Visual Res.", 1986, v. 26 (12), p. 1881-95; Shichida Y., "Photobio-chemistry and Photobiophysics", 1986, v. 13 (3), p. 287-307; Pugh E., Cobbs W., "Visual Res.", 1986, v. 26 (10), p. 1613-43; Bennett N.. Sitaramayya A., "Biochemistry", 1988, v. 27 (5), p. 1710-15. И.Б. Федорович.