КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ , ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролитич. отщепление С-концевых аминокислотных остатков в молекуле белков и пептидов. Наиб. изучены два типа К., к-рые различаются по специфичности К типа А (мол. м. 34,4 тыс., состоит из 307 аминокислотных остатков) отщепляет от пептидов все С-аминокислотные остатки, за исключением аргинина, лизина, пролина и гидроксипролина К типа В (мол. м. 34 тыс., состоит из 300 аминокислотных остатков) отщепляет только С-концевые остатки аргинина и лизина Оба фермента проявляют макс. каталитич. активность при рН 7,5. Установлены их пространственная и первичная структуры. Активный центр ферментов имеет форму кармана, в полости к-рого находится атом Zn. В активный центр входят также остатки глутаминовой к-ты, тирозина и аргинина. Ф-ция последнего в механизме катализа - связывание С-концевой карбоксильной группы. Необратимые ингибиторы обеих К. - в-ва, образующие комплексные соед. с металлами (напр., 1,10-фенантролин, 8-гидроксихинолин), конкурентные ингибиторы (вытесняются из молекулы фермента субстратом) для К. типа А и В - соотв. фенилпропионовая и e-аминокапроновая к-та. К. типа А и В продуцируются в виде проферментов поджелудочной железой человека и животных. В двенадцатиперстной кишке под действием трипсина проферменты образуют активные формы К. Известна также К. типа С, к-рая отщепляет от С-конца любые остатки аминокислот. Она выделена из плодов и листьев цитрусовых. В плазме крови человека функционирует К. типа N (ее каталитич. активность оптимальна при рН 7), сходная по субстратной специфичности с К. типа В. Этот фермент катализирует отщепление С-концевого аргинина от находящегося в крови пептида брадикинина (см. Кинины), в результате чего этот пептид теряет способность понижать кровяное давление. К. используют для определения последовательности С-концевых аминокислот в белках и пептидах. Лит.: Мосолов В. В., Протеoлитические ферменты, М., 1971; Антонов В. К., Химия протеолиза. М., 1983. Л. М. Гинодман.