АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА
(АТФ-, или АТР-пирофосфатлиаза циклизирующая),
фермент класса лиаз, катализирующий в присут. Mg2+ гидролиз
аденозинтрифосфата (АТФ) с образованием пирофосфорной к-ты Н4Р2О7
и аденозин-монофосфата циклического (цАМФ). А. обнаружена практически
во всех тканях животных, а также у бактерий. Предполагается существование
этого фермента у растений. В клетках животных он локализован в плазматич.
мембранах, у бактерий-в мембранах и цитоплазме. Мол. масса А. у большинства
организмов неизвестна; предполагают, что она колеблется в пределах 150-600
тыс. Из ряда бактерий А. выделена в индивидуальном виде; мол. масса каталитич.
субъединиц в этих А.-30-40 тыс.
Схема активации аденилатциклазы; GTP-гуанозинтрифосфат.
Функционирует А. в составе сложного комплекса, состоящего из гормонального
рецептора (R), расположенного на внеш. стороне клеточной мембраны, внутримембранного
регуляторного белка (G), в состав к-рого входит остаток гуанозиндифосфата
(GDP), и каталитич. субъединицы (CS). Активация А. осуществляется в результате
действия нек-рых гормонов, напр. глюкагона, тиреотропного, адренокортикотропного
и лютеинизирующего гормонов, простагландинов группы Е. Гормон, взаимодействуя
с R, образует гормон-рецепторный комплекс HorR, к-рый, реагируя с G-GDP
(см. схему), вызывает каскад р-ций. Непосредственно катализирует превращение
АТФ в цАМФ комплекс CS * [G-GTP], к-рый в клетке быстро распадается на
CS и G-GDP.
В клетке существуют также рецепторы (напр., ацетилхолина, чувствительного
к мускарину), к-рые тормозят синтез цАМФ. Эти рецепторы функционируют в
комплексе с регуляторными G-белками, отличными от тех, к-рые участвуют
в активации фермента. Благодаря механизму активации и ингибирования А.
нейроэндокринная система может регулировать концентрацию цАМФ в клетке.
Лит. см. при ст. Аденозинмонофосфат циклический. В. А. Ткачук.
|